Thermodynamic and Structural Analysis of the Folding/Unfolding Transitions of the Escherichia coli Molecular Chaperone DnaK

The thermal unfolding of the Escherichia coli 70 kDa heat shock protein, DnaK, exhibits three well defined transitions. At pH 7.6, these transitions are centered at 45.2, 58.0 and 73.3^oC. High sensitivity calorimetric scans as a function of pH indicate that the folding/unfolding behavior is well de... Ausführliche Beschreibung

1. Person: Montgomery, D.
Weitere Personen: Jordan, R.; McMacken, R.; Freire, E.
Quelle: in Journal of Molecular Biology Vol. 232, No. 2 (1993), p. 680-692
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Format: Online-Artikel
Genre: heat shock proteins, protein folding, folding intermediates, protein thermodynamics, molecular chaperones
Sprache: English
Veröffentlicht: 1993
Beschreibung: Online-Ressource
Online Zugang: Online
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