The binding of proflavin to thrombin

Results of uv-difference spectroscopy and steady-state inhibition measurements indicate that proflavin binds to thrombin (K"i1.0x10^-^5m) with 1:1 stoichiometry and in such a way as to compete with substrates and benzamidine for access to the active site region. The use of a clotting assay demonstra... Ausführliche Beschreibung

1. Person: Koehler, K.A.
Weitere Personen: Magnusson, S.
Quelle: in Archives of Biochemistry and Biophysics Vol. 160, No. 1 (1974), p. 175-184
Weitere Artikel
Format: Online-Artikel
Genre: [abr] TAME:; N^α-tosyl-l-arginine methyl ester, [abr] BAEE:; N^α-Benzoyl-l-arginine ethyl ester, [abr] p-NPGB:; p-Nitrophenyl p'-guanidinobenzoate, [abr] Thrombin:; EC 3.4.4.13., [abr] Trypsin:; EC 3.4.4.4., [abr] Chymotrypsin, [abr] EC 3.4.4.5., [abr] Elastase:; EC 3.4.4.7., [abr] BSA:; bovine serum albumin, [abr] C.T.:; clotting time, [abr] NDSK:; N-terminal disulfide knot of fibrinogen
Sprache: English
Veröffentlicht: 1974
Beschreibung: Online-Ressource
Online Zugang: Online
Volltext
Tags: Hinzufügen
Keine Tags. Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Anmerkung: Copyright: Copyright (c) 2006 Elsevier Inc.

Online

Online
Falls Sie Probleme beim Volltextzugriff haben, prüfen Sie bitte auch den 'Find Text'-Button oder fragen Sie uns!

Ähnliche Einträge

Keine ähnlichen Titel gefunden

Privacy Notice Ask a Librarian New Acquisitions