Leucine Aminopeptidase: Bestatin Inhibition and a Model for Enzyme-Catalyzed Peptide Hydrolysis

The three-dimensional structures of native bovine lens leucine aminopeptidase (EC 3.4.11.1) and its complex with bestatin, a slow-binding inhibitor, have been solved and exhaustively refined. The mode of binding of bestatin to leucine aminopeptidase may be similar to that of a tetrahedral intermedia... Ausführliche Beschreibung

1. Person: Burley, Stephen K.
Weitere Personen: David, Peter R. verfasserin; Lipscomb, William N. verfasserin
Quelle: in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America Vol. 88, No. 16 (1991), p. 6916-6920
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Format: Online-Artikel
Sprache: English
Veröffentlicht: 1991
Beschreibung: Online-Ressource
Schlagworte: research-article
Biochemistry
X-Ray Crystallography
Zinc Enzyme
Exopeptidase
Online Zugang: Volltext
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Anmerkung: Copyright: Copyright 1991 The National Academy of Sciences of the United States of America

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