Parallel Packing of α -helices in Crystals of the Zervamicin IIA Analog Boc-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe· 2H<sub>2</sub>O

An apolar synthetic analog of the first 10 residues at the NH<sub>2</sub>-terminal end of zervamicin IIA crystallizes in the triclinic space group P1 with cell dimensions a = 10.206 ± 0.002 angstrom, b = 12.244 ± 0.002 angstrom, c = 15.049 ± 0.002 angstrom, α = 93.94 ± 0.01 degrees, β = 95.10 ... Ausführliche Beschreibung

1. Person: Karle, Isabella L.
Weitere Personen: Sukumar, Muppalla verfasserin; Balaram, Padmanabhan verfasserin
Quelle: in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America Vol. 83, No. 24 (1986), p. 9284-9288
Weitere Artikel
Format: Online-Artikel
Sprache: English
Veröffentlicht: 1986
Beschreibung: Online-Ressource
Schlagworte: research-article
Chemistry
X-Ray Structure Analysis
Hydrogen Bond
Helix Curvature
Ionophore
Membrane Channel
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