Dimerization and N-Terminal Domain Proximity Underlie the Function of the Molecular Chaperone Heat Shock Protein 90

Heat shock protein (hsp)90 functions in a complex chaperoning pathway where its activity is modulated by ATP and by interaction with several co-chaperones. One co-chaperone, p23, binds selectively to the ATP-bound state of hsp90. However, the isolated ATP-binding domain of hsp90 does not bind p23. I... Ausführliche Beschreibung

1. Person: Chadli, Ahmed
Weitere Personen: Bouhouche, Ilham verfasserin; Sullivan, William verfasserin; Stensgard, Bridget verfasserin; McMahon, Nancy verfasserin; Catelli, Maria G. verfasserin; Toft, David O. verfasserin
Quelle: in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America Vol. 97, No. 23 (2000), p. 12524-12529
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Format: Online-Artikel
Sprache: English
Veröffentlicht: 2000
Beschreibung: Online-Ressource
Schlagworte: research-article
Biochemistry
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Anmerkung: Copyright: Copyright 1993-2000 National Academy of Sciences of the United States of America

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